La enzima de Sigma se ha utilizado para simular la digestión gástrica in vitro de bacalao cocinado. Se ha utilizado para simular la digestión gástrica in vitro de masa de cacao y de fibra alimentaria complementada. También se ha utilizado para aumentar la fracción de colágeno soluble extraíble y para reducir la inmunogenicidad del colágeno resultante de la dermis bovina.
La pepsina es una peptidasa utilizada para digerir las proteínas y se utiliza normalmente en la preparación de los fragmentos Fab de los anticuerpos. La pepsina, procedente de la mucosa gástrica porcina, se ha utilizado para hidrolizar muestras cervicales secas en ratones. El producto P7000 se suministra en forma de polvo y se ha utilizado para tratar las células epiteliales de un carcinoma mamario felino.
Puede utilizarse hidrólisis con pepsina para producir los fragmentos F(ab′)2 de los anticuerpos.
Acciones bioquímicas o fisiológicas
Escisión preferente: residuos hidrófobos y aromáticos en las posiciones P1 y P1′. Rompe los enlaces Phe-Val, Gln-His, Glu-Ala, Ala-Leu, Leu-Tyr, Tyr-Leu, Gly-Phe, Phe-Phe y Phe-Tyr en la cadena β de la insulina
La enzima no hidroliza los enlaces de valina, alanina o glicina. Para la digestión con pepsina pueden utilizarse como sustratos la Z-L-tirosil-L-fenilalanina, la Z-L-glutamil-L-tiroxina y la Z-L-metionil-L-tirosina. Diversos péptidos que contienen fenilalanina inhiben la pepsina.
La pepsina hidroliza enlaces peptídicos, no amida ni éster. La pepsina hidroliza los péptidos en enlaces peptídicos con un ácido aromático a cualquier lado del enlace. Los aminoácidos que contienen azufre aumentan la susceptibilidad a la hidrólisis cuando están cerca del enlace peptídico. La pepsina rompe preferentemente por el lado carboxilo de los restos de fenilalanina y la leucina, y en el lado carboxilo de los retos de ácido glutámico. Rompe los enlaces Phe-Val, Gln-His, Glu-Ala, Ala-Leu, Leu-Tyr, Tyr-Leu, Gly-Phe, Phe-Phe y Phe-Tyr en la cadena β de la insulina
La pepsina es la principal enzima proteolítica producida en el estómago. Digiere las proteínas mediante la ruptura de los enlaces peptídicos interiores .
Nota de análisis
pH óptimo es 2-4. Activa en urea 4 M y HCl de guanidina 3 M. Estable a 60 ºC. La pepsina se desactiva de manera irreversible a pH 8,0 - 8,5.
